Lo studio fa luce su come le catene laterali degli amminoacidi e la struttura secondaria dei peptidi modificano il trasporto degli elettroni

Rapporto del 15 luglio 2015

di Heather Zeiger, Phys.org

(Phys.org)—Nel tentativo di capire come fondere l'elettronica con la biochimica, nota come bioelettronica, diversi gruppi di ricerca hanno studiato come le cariche elettroniche viaggiano attraverso i peptidi. Le proteine ​​sono costituite da peptidi e i peptidi sono costituiti da amminoacidi. Un gruppo di sperimentali e teorici del Weizmann Institute of Science ha studiato come le catene laterali degli amminoacidi, la lunghezza dei peptidi e la struttura secondaria dei peptidi influenzano il trasporto degli elettroni ancorando varietà di catene peptidiche tra due elettrodi d'oro. Hanno scoperto che la catena laterale e la struttura secondaria influenzano direttamente il trasporto degli elettroni. Il loro lavoro appare nel Journal of American Chemical Society.

Tipicamente, il trasferimento di elettroni viene studiato nelle proteine ​​utilizzando metodi elettrochimici o spettroscopici. Invece, Sepunaru et al. hanno utilizzato una giunzione molecolare allo stato solido tra due elettrodi d'oro in cui hanno realizzato monostrati di omopeptidi, o peptidi costituiti da un numero variabile di amminoacidi ripetuti. Hanno studiato la conduttanza in funzione della tensione di polarizzazione e della temperatura per tre diversi sistemi: 1) omopeptidi di lunghezza simile, ma catene laterali diverse, 2) omopeptidi di diversa lunghezza (cioè, diverso numero di amminoacidi) e 3 ) omopeptidi di lunghezza simile, ma strutture secondarie diverse. Inoltre, in ciascuno di questi esperimenti, hanno esaminato gli orbitali molecolari di frontiera della fase gassosa utilizzando calcoli DFT ibridi separati da intervalli ottimizzati sulle conformazioni dei peptidi ottimizzati dalla dinamica molecolare, per comprendere le diverse proprietà di trasporto degli elettroni. Tutti i peptidi sono stati funzionalizzati con acido mercaptopropionico per fornire un collegamento chimico all'elettrodo d'oro.

Nel loro primo esperimento, Sepunaru et al. testato quattro diversi omopeptidi composti da sette aminoacidi. Nello specifico, hanno esaminato l’alanina, l’acido glutammico, il triptofano e la lisina. Tutti i peptidi avevano una lunghezza simile (circa 25 Å).

I loro risultati hanno mostrato che il trasporto degli elettroni cambia con diverse catene laterali di amminoacidi. Il triptofano è risultato essere il miglior conduttore, seguito dalla lisina, poi dall’acido glutammico e dall’alanina. C'è una differenza significativa tra i quattro peptidi con una velocità di trasporto degli elettroni del triptofano che misura quasi venti volte maggiore di quella dell'alanina. Gli autori attribuiscono questo alle differenze tra i livelli di energia HOMO per ciascuna delle catene peptidiche.

Tutti i peptidi erano neutri quando testati. Gli autori si chiedevano se la protonazione della lisina e la deprotonazione dell'acido glutammico, formando così un peptide carico, avrebbero influenzato la velocità di trasporto degli elettroni. Hanno scoperto che il peptide epta-lisina protonato aveva una conduttanza molto più elevata, mentre il peptide dell’acido epta-glutammico deprotonato aveva una conduttanza inferiore paragonabile all’alanina. Hanno anche scoperto che le energie degli orbitali molecolari occupati e non occupati in fase gassosa diminuivano durante la protonazione e aumentavano durante la deprotonazione, confermando l'importanza dei livelli energetici di frontiera per il trasporto degli elettroni.

Nel loro secondo esperimento, Sepunaru et al. hanno studiato come la lunghezza della catena peptidica influenza il trasporto degli elettroni. Hanno usato catene peptidiche di omo-triptofano composte da quattro, cinque, sei e sette aminoacidi. Hanno scoperto che la velocità di trasporto degli elettroni diminuiva gradualmente con l’aumento della lunghezza del peptide, tipico dei sistemi elettrodo-monostrato. Tuttavia, ad un esame più attento, la velocità di trasporto degli elettroni diminuisce esponenzialmente con l'aumentare della lunghezza e non dipende dalla temperatura. Entrambi questi fattori indicano che il trasporto degli elettroni può essere dovuto ad effetti tunnel.

Infine, l'ultimo esperimento è stato quello di verificare se la struttura secondaria del peptide influenza il trasporto degli elettroni. Sono stati effettuati confronti tra peptidi di alanina e lisina estesi ed elicoidali. Entrambi tenderanno a formare un'elica quando il peptide è lungo venti aminoacidi, quindi le versioni elicoidali ed estese di 20 metri di alanina e lisina sono state confrontate tra loro e queste sono state confrontate con i corrispondenti peptidi eptameri.